Лекция на тему: "Амины. Аминокислоты

Данный видеоурок предназначается для самостоятельного изучения темы "Аминокислоты. Белки". В ходе этого занятия учащиеся узнают о составе и свойствах аминокислот и природных полимеров - белков. Учитель расскажет о том, как образуются аминокислоты и какие функциональные группы входят в их состав.

Тема: Органические вещества

Урок: Аминокислоты. Белки

Аминокислоты - это вещества, в молекулах которых содержатся одновременно аминогруппа - NH 2 и карбоксильная группа -СООН. Например:

Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой. Общая формула аминокислот может быть записана так: H 2 N - CH - R - COOH , где R - углеводородный радикал.

При этом аминогруппа может находиться у разных атомов углерода, что обусловливает один из видов изомерии аминокислот. Чтобы в названии изомеров можно было указывать положение группы _ NH 2 по отношению к карбоксилу, атомы углерода в молекуле аминокислоты обозначают последовательно буквами греческого алфавита: α, β, γ, δ, ε и т.д. Наличие и аминогруппы, и карбоксильной в составе аминокислот обеспечивает их амфотерные свойства. По этой же причине аминокислоты могут взаимодействовать между собой, образуя полипептидные цепи. Группа атомов -СО- NH -, образующаяся при взаимодействии молекул аминокислот, называется пептидной, или амидной группой, а связь между атомами углерода и азота в ней - пептидной, или амидной.

В таблице 1 приведен ряд аминокислот с положением аминогруппы в конце углеродной цепи.

Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде; многие из них имеют сладкий вкус. Температура плавления аминокислот выше 22 ° С.

Белки

Белки-полипептиды, выполняющие специфические биологические функции в живых организмах

В живом организме из остатков аминокислот синтезируются такие важные биологические полимеры, как белки. Они содержатся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток и являются главными носителями жизни (Рис. 1).

Рис. 1. Сложный белок гемоглобин снабжает клетки тканей кислородом и выводит из организма углекислый газ.

Разнообразие белков определяется тем, какие остатки аминокислот и в какой последовательности образуют молекулу белка. В результате гидролиза белков, т.е. в результате их взаимодействия с водой, было выделено более 20 аминокислот. Вычислено математическими методами, что, соединяясь друг с другом, они могут дать свыше 2,4 . 10 18 различных комбинаций. Разнообразие белков увеличивается еще и от того, что в состав их молекул могут входить атомы и других химических элементов. Это углерод (его массовая доля составляет 50-55%), кислород (21,5-23,5%), азот (15-17%), водород (6,5-7,3%), сера (0,3-2,5%), а также небольшие количества фосфора, йода, железа и других элементов. Поэтому свои белки присущи каждому живому организму и даже каждому индивиду.

Белки уникальны. Каждый из них выполняет свою биологическую роль. Так, из одних белков образуются мышечные ткани, из других - покровная, из третьих - опорная (Рис. 2).

Рис. 2. Биологическая роль белков в живых организмах

Цветные реакции белков

- Ксантопротеиновая. С азотной кислотой белки дают желтое окрашивание, переходящее при действии аммиака в оранжевое.

- Биуретовая. С солями меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску.

Веществами белковой природы являются также гормоны и ферменты. Ферменты можно рассматривать как катализаторы биохимических процессов. Они во много раз ускоряют процессы, протекающие в живых организмах. Гормоны - очень активные вещества, которые влияют на деятельность определенных органов и систем органов и регулируют процессы обмена веществ.

Успехи в изучении и синтезе белков

В настоящее время ведутся активные исследования способов промышленного получения белков. На сегодняшний день уже получено несколько белковых молекул искусственным путем. Только произошло это в результате очень долгих и дорогостоящих процессов. В живых же организмах эти реакции протекают моментально, за несколько секунд. Поэтому некоторые белковые вещества - гормоны, ферменты, антибиотики - получают биотехнологическими методами, используя живые организмы, как своеобразные фабрики. В настоящее время уже разработаны пути получения более 120 разных видов искусственных мясных и рыбных продуктов.

Подведение итога урока

Вы узнали о составе и некоторых свойствах аминокислот и белков, научились объяснять амфотерность аминокислот и понимать суть взаимодействия между ними. Узнали, что белки - природные полимеры (полипептиды) - построены из остатков молекул α-аминокислот и выполняют специфические биологические функции в живых организмах.

1. Рудзитис Г.Е. Неорганическая и органическая химия. 9 класс: Учебник для общеобразовательных учреждений: базовый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. - М.: Просвещение, 2009.

2. Попель П.П. Химия. 9 класс: Учебник для общеобразовательных учебных заведений / П.П. Попель, Л.С. Кривля. - К.: ИЦ «Академия», 2009. - 248 с.: ил.

3. Габриелян О.С. Химия. 9 класс: Учебник. - М.: Дрофа, 2001. - 224 с.

1. Рудзитис Г.Е. Неорганическая и органическая химия. 9 класс: Учебник для общеобразовательных учреждений: базовый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. - М.: Просвещение, 2009. - №№ 13-15 (с. 173).

2. Вычислите массовую долю азота в аминоуксусной кислоте.

3. Напишите уравнение реакции взаимодействия аминоуксусной кислоты с едким натром и с соляной кислотой. Назовите продукты реакции.

Аминокислотами называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами. В зависимости от взаимного расположения карбоксильной и аминогрупп различают a-, b-, g- и т.д. аминокислоты. Например,

b
CH3- a
CH-COOH a- аминопропионовая кислота
I
NH2

b
CH2-
I
NH2 a
CH2-COOH b- аминопропионовая кислота

Чаще всего термин "аминокислота" применяют для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a- положении, т.е. для a- аминокислот. Общую формулу a- аминокислот можно представить следующим образом:

H2N-
CH-COOH
I
R

В зависимости от природы радикала (R) - аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В таблице представлены важнейшие - аминокислоты, входящие в состав белков.

Таблица. Важнейшие a- аминокислоты

*Незаменимые a- аминокислоты

Изомерия

Наряду с изомерией, обусловленной строением углеродного скелета и положением функциональных групп, для a- аминокислот характерна оптическая (зеркальная) изомерия. Все a- аминокислоты, кроме глицина, оптически активны. Например, аланин имеет один асимметрический атом углерода (отмечен звездочкой),

H2N -
H
I
C*-COOH
I
CH3

А значит, существует в виде оптически активных энантиомеров:

H-
COOH
+-NH2
CH3
D- аланин

H2N-
COOH
+-H
CH3
L- аланин

Все природные a- аминокислоты относятся к L- ряду.

Получение

1) Важнейший источник аминокислот - природные белки, при гидролизе которых образуются смеси a- аминокислот. Разделение этой смеси - довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.

2) Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака

Cl-
CH-COOH + 2NH3 ® H2N-
I
R CH-COOH + NH4Cl
I
R

3) Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют a- аминокислоты белков.

Физические свойства

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

Химические свойства

1) Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением. Кислотная (-COOH) и основная (-NH2) группы в молекуле аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя внутренние соли (биполярные ионы). Например, для глицина

H2N-CH2-COOH « H3N+-CH2-COO-

2) Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характера a- аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

H2N-
CH-COOH + HCl ® Cl-(хлористоводородная соль a-аминокислоты)
I
R

H2N-
CH-COOH + NaOH ® H2N-
I
R CH-COO-Na+(натриевая соль a-аминокислоты) + H2O
I
R

3) В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.

Этиловый эфир аланина

4) a- Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N- ацильные производные a- аминокислот (символ "N" означает, что ацил связан с атомом азота).

N - ацетилаланин

5) a- Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:

H2N-
H
I
CH- O
II
C-OH + H-NH- CH3
I
CH- O
II
C-OH ®

Глицин аланин

® H2N- H
I
CH- O
II
C-NH- CH3
I
CH- O
II
C-OH + H2O

глицилаланин

При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.

Связь - O
II
C-NH - называется пептидной связью.

Пептиды. Белки

Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков a- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов - катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают a- аминокислоты. Многие a- аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков a- аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см.таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

Пептиды и белки различают в зависимости от величины молекулярной массы. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе до 10000), а белки - свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10000 до нескольких миллионов). При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков.

Конструкция полипептидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту. Один конец цепи со свободной аминогруппой называется N- концом, другой, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называется C- концом. Пептидные и белковые цепи записываются с N- конца. Иногда пользуются специальными обозначениями: на N- конце пишется NH- группа или только атом водорода -H, а на C- конце - либо карбоксильная COOH- группа, либо только гидроксильная OH- группа.

Для полипептидов и белков характерны четыре уровня пространственной организации, которые принято называть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.

Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования a- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры - a- спираль.

Третичная структура белка - трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура белка - структура, образующаяся за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.

Химические свойства

1) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка - это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии - свертывание яичного альбумина при варке яиц.

2) Гидролиз белков - разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.

3) Качественные реакции на белки:

A) Биуретовая реакция - фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

B) Ксантопротеиновая реакция - появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

Строение аминокислот

Аминокислоты - гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы : аминогруппу -NH 2 и карбоксиль­ную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.

Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа -NH 2 определяет основные свой­ства аминокислот , т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа -СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений . Следо вательно, аминокислоты - это амфотерные орга­нические соединения .

Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они рас­творимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие . Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым , т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-CO- , например:

Получаемые в результате такой реакции высо­комолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов .

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды α-аминокислот называются пепти­дами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы -NH-CO- на­зывают пептидными .

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита : α, β, γ и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на звать также α-аминокислотой:

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Белки

Белки - это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» - первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции : каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемо­глобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Белки - основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка - самоорганизация структуры , т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки - важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот .

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия ; полярные радикалы , содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия . Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на по­верхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей .

В молекулах белка а-аминокислоты связаны между собой пептидными (-СО-NH-) связями:

Построенные таким образом полипептидные це­пи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некото­рых случаях дополнительно связаны между собой дисуль­фидными (-S-S-) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками .

Большую роль в создании структуры белков играют ион­ные (солевые) и водородные связи , а также гидрофобное взаимодействие - особый вид контактов между гидрофоб­ными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеб­лется незначительно (в % на сухую массу): угле­рода - 51-53; кислорода - 21,5-23,5; азота - 16,8-18,4; водорода - 6,5-7,3; серы - 0,3-2,5.

Некоторые белки содержат в небольших количе­ствах фосфор, селен и другие элементы. Последовательность соединения аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи получила на­звание первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокис­лотных остатков. Учитывая число их возможных комби­наций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных ти­пов белков у всех видов жи­вых организмов составляет 10 11 -10 12 . Для белков, строение которых отлича­ется исключительной сложностью, кроме первич­ной, различают и более высокие уровни структур­ной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры , кроме водородных связей, большую роль играют ион­ное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобу­лярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна α-спиральная структура, спирали изогнуты, «свер­нуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с об­разованием коллоидных систем. Большинство бел­ков животных, растений и микроорганизмов отно­сится к глобулярным белкам.

- последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами - пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, - 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию - транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание - серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов - поверхностных белков нервных клеток.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не рас­творяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) за­висят от способа упаковки полипептидных цепо­чек. Примером фибриллярных белков служат мио­зин, кератин. В ряде случаев отдельные субъ­единицы белка с помощью во­дородных связей, электроста­тического и других взаимо­действий образуют сложные ансамбли. В этом случае об­разуется четвертичная струк­тура белков .

Примером белка с четвер­тичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции - связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы. Однако следует отметить, что в организации бо­лее высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

По степени сложности (простые и сложные).

По форме молекул (глобулярные и фибрилляр­ные белки).

По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавлен­ных солевых растворах - альбумины, спирто­растворимые - проламины, растворимые в раз­бавленных щелочах и кислотах - глутелины).

По выполняемым функциям (например, запас­ные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки - амфотерные электролиты . При опреде­ленном значении pH среды (оно называется изо­электрической точкой) число положительных и от­рицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в во­де наименьшая. Способность белков снижать рас­творимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из раство­ров, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация . Процесс гидратации означает свя­зывание белками воды, при этом они проявля­ют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объ­ем увеличиваются. Набуха­ние отдельных белков за­висит исключительно от их строения. Имеющиеся в со­ставе и расположенные на поверхности белковой ма­кромолекулы гидрофильные амидные (-СО-NH-, пеп­тидная связь), аминные (-NH 2) и карбоксильные (-СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности моле­кулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаж­дению, а следовательно, способствует устойчиво­сти растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью свя­зывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрега­ция белковых молекул происходит и при их обе­звоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При из­менении рН среды макромолекула белка стано­вится заряженной, и его гидратационная способ­ность меняется.

При ограниченном набухании концентрирован­ные белковые растворы образуют сложные систе­мы, называемые студнями . Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохра­нять свою форму. Глобуляр­ные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой кон­центрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, по­строенным в основном из молекул белка, является цитоплазма - сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды.

Различная гидрофильность клейковинных бел­ков - один из признаков, характеризующих ка­чество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Ги­дрофильность белков зерна и муки играет боль­шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебо­пекарном производстве, представляет собой набух­ший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков . При денатурации под вли­янием внешних факторов (температуры, механиче­ского воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной структуры. Первич­ная структура, а следователь­но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свой­ства: снижается растворимость, способность к ги­дратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, проис­ходит агрегирование. В то же время увеличивает­ся активность некоторых химических групп, об­легчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизу­ется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков , степень которой зависит от температуры, продол­жительности нагрева и влажности. Это необходи­мо помнить при разработке режимов термообра­ботки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы те­пловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хле­ба, получении макаронных изделий. Денатура­ция белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхи­ванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти при­емы широко используются в пищевой и биотех­нологии.

Пенообразование . Под процессом пенообразова­ния понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость - газ», называемые пенами. Устой­чивость пены, в которой бе­лок является пенообразовате­лем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразо­вателей широко используются в кондитерской про­мышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые ка­чества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых про­дуктов. Для пищевой промышленности можно вы­делить два важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов;

2) взаимодействие аминогрупп белков или амино­кислот с карбонильными группами восстанавли­вающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализиру­ющих гидролитическое расщепление белков, по­следние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на ами­нокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков . Реакцию гидролиза с образо­ванием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых дру­гих веществ. Горение сопровождается характер­ным запахом жженых перьев.

Цветные реакции . Для качественного определе­ния белка используют следующие реакции:

1. Денатурация – процесс нарушения естественной структуры белка (разрушение вторичной, третичной, четвертичной структуры).

2. Гидролиз — разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

3. Качественные реакции белков:

· биуретовая;

Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь, при которой происходит взаимо­действие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается по­явлением фиолетово-синей окраски.

· ксантопротеиновая;

Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатом­ных циклов в молекуле белка с концентриро­ванной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

· реакция определения серы в белках.

Цистеиновая реакция (для белков, содержащих серу) — кипячение раствора белка с ацетатом свинца(II) с появлением черного окрашивания.

Справочный материал для прохождения тестирования:

Таблица Менделеева

Таблица растворимости

АМИНЫ

Производные аммиака, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены углеводородными радикалами:

CH 3 - NH 2 C 2 H 5 - NH 2 C 3 H 7 - NH 2

метиламин этиламин пропиламин

Группа - NH 2 называется аминогруппой . Амины - органические основания.

Наибольшее практическое значение имеет ароматический амин - анилин.

Анилин C 6 H 5 -NH 2 (фениламин).

Анилин представляет собой бесцветную маслянистую жидкость с характерным запахом. На воздухе быстро окисляется и приобретает красно-бурую окраску. Ядовит. Анилин более слабое основание, чем амины предельного ряда.

1. Аминосоединения. Классификация, изомерия, названия и физические свойства

2. Химические свойства аминов. Основность аминов (Загорский В.В.)

3. Особенности свойств анилина. Получение и применение аминов

Теоретический материал по теме "Амины" можно посмотреть

ПРОВЕРЬТЕ СЕБЯ:

тест "Номенклатура аминов"

АМИНОКИСЛОТЫ

Азотосодержащие органические вещества, молекулы которых содержат карбоксильную группу - COOH и аминогруппу - NH 2 .

NH 2 -CH 2 -COOH NH 2 -CH 2 -CH 2 -COOH

аминоуксусная кислота β-аминопропиновая кислота

Аминокислоты и пептиды в промышленности и медицине

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т.е не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предшественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин - основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, Валин участвует в синтезе пантотеновой кислоты, треонин - предшественник витамина В12 и т.д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.

Аминокислоты как лекарственные вещества

Аминокислоты широко применяются в медицинской практике. В первую очередь это относится к таким аминокислотам как метионин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты. В последние годы список аминокислот - лекарственных препаратов - существенно расширился. В него входят аргинин, ароматические аминокислоты, цистеин и некоторые другие.

Аргинин в сочетании с аспартатом или глутаматом помогает при заболевании печени. K-Na-аспартат снимает усталость и облегчает боли в сердце, его рекомендуют при заболевании печени и диабете. Цистеин защищает SH-ферменты в печени и других тканях от окисления и оказывает детоксицирующее действие. Он проявляет также защитное действие от повреждения, вызываемых облучением. Дигидроксифенилаланин и D-фенилаланин эффективны при болезни Паркинсона. Из полиаминокислот получают хороший материал для хирургии.

Глутаминовая кислота используется в психиатрии при эпилепсии и особенно в детской психиатрии для лечения слабоумия и последствий родовых травм. Кроме того, её применяют в комплексной терапии язвенной болезни и при гипоксии. Весьма эффективным лекарственным препаратом является производное глутаминовой кислоты - гамма-аминомасляная кислота, или ГАМК. Она образуется из глутаминовой кислоты в результате декарбоксилирования при помощи фермента 4-аминобутират: 2- оксиглутаратаминотрансферазы в присутствии пиридоксальфосфата. ГАМК тормозит передачу нервного импульса в синапсах центральной нервной системы. На основе ГАМК создан лекарственный препарат гаммалон (аминолон), применяемый при нарушениях мозгового кровообращения после инсульта, при атеросклерозе мозговых сосудов, потере памяти.

Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин - препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.

Метионин защищает организм при отравлении бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторным свойством.

Глицин , подобно ГАМК, является медиатором торможения в ЦНС. В медицинской практике применяется для лечения алкоголизма. Производное глицина - бетаин- является эффективным гепатопротекторным препаратом, улучшает процессы пищеварения.

Эффективным представляется использование аминокислот как пищевых добавок, имеющее двоякое значение: в качестве лечебных компонентов, а также для улучшения питательной ценности пищевых продуктов и придания им оптимальных вкусовых свойств.

Аминокислоты в сельском хозяйстве

Аминокислоты в сельском хозяйстве аминокислоты применяются преимущественно в качестве кормовых добавок. Многие растительные белки содержат лизин в очень малых количествах, поэтому добавление лизина в корма сельскохозяйственных животных с целью их сбалансирования по белковому питанию имеет первостепенное значение. Кроме того, в сельском хозяйстве аминокислоты применяются для защиты растений от различных болезней (метионин, глутаминовая кислота, валин), некоторые из аминокислот, как аланин и глицин, обладают гербицидным действием и используются для защиты растений от сорняков.

Введение в такие аминокислоты, как глутаминовая или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к к моторному топливу.

Аминокислоты как косметические средства

Шампуни и крема с добавками аминокислот более эффективно поддерживают нормальные функции кожи, благотворно сказываются на качестве волос.

Применение аминокислот постоянно расширяется и лимитируется только необходимой степенью очистки и высокой стоимостью производства.

В последние годы внимание многих исследователей обращено к регуляторным пептидам в связи с открывшимися возможностями медицинского их применения в качестве лекарственных препаратов, имитирующих действие эндогенных регуляторов организма.

Теоретический материал по теме "Аминокислоты"

БЕЛКИ

- высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α -аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин - 36 000, гемоглобин - 152 000, миозин - 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта - 46, уксусной кислоты - 60, бензола - 78.

Видео урок Белки

По теме "Белки" информацию можно прочитать:

1. http://biofile.ru/bio/21838.html

2. http://biofile.ru/bio/20913.html

ПРОВЕРЬТЕ СЕБЯ:

Амины алифатического ряда Амины - органические соединения, которые можно рассматривать как производные углеводородов, образованные в результате замещения атомов водорода в углеводородной молекуле остатками аммиака (аминогруппами). Амины рассматривают и как производные аммиака, в котором атомы водорода замещены углеводородными радикалами R – H NH 3 R – NH 2 углеводород аммиак амин

Так как в аммиаке радикалами могут быть последовательно замещены все водородные атомы, существуют три группы аминов. Амины, в которых азот соединен с одним радикалом, называются первичными, с двумя радикалами – вторичными и с тремя радикалами – третичными R R | | R – NH 2 R – NH R – N – R первичный вторичный третичный амин амин

Амины могут содержать одну, две и более аминогрупп, соответственно различают моноамины, диамины и т. д. Следует иметь в виду, что диамины с двумя аминогруппами при одном углеродном атоме не существуют. Поэтому простейшим диамином является этилендиамин, содержащий две аминогруппы при различных углеродных атомах: NH 2 – CH 2 – NH 2 этилендиамин (1, 2 - этандиамин)

С аминами тесно связаны органические вещества, являющиеся производными аммониевых соединений. Производные гидроксида аммония, содержащие в комплексном аммониевом катионе вместо атомов водорода радикалы, называют гидроксидами замещенного аммония; соединения, содержащие ион четырехзамещенного аммония, в котором с азотом вместо всех четырех атомов водорода связаны четыре радикала, называют четвертичными аммониевыми основаниями:

Номенклатура аминов По правилам Международной номенклатуры, если аминогруппа в соединении является главной, наличие ее обозначают окончанием –амин; когда имеется несколько таких групп, используют окончание с греческими числительными – диамин, триамин и т. д.

Для наименования первичных аминов или диаминов с первичными аминогруппами указанные окончания добавляются к названиям соответствующих одновалентных или двухвалентных радикалов: CH 3 | CH 3 – NH 2 CH 3 – CH – NH 2 метиламин изопропиламин CH 2 – CH 2 | | NH 2 NH 2 тетраметилендиамин

Названия аминов могут быть произведены и от заместительных названий соответствующих углеводородов, тогда цифрами указывают атомы углерода главной цепи, связанные с аминогруппой. Например CH 3 5 4 │ 3 2 1 CH 3 ― CH ― CH 2 ― CH 3 │ NH 2 4 -метилпентанамин-2

Названия вторичных и третичных аминов с одинаковыми радикалами образуются из названий этих радикалов и указывающих их число греческих числительных. Например: CH 2 ― CH 3 │ СH 3 ― NH ― CH 3 ― CH 2 ― N ― CH 2 ― CH 3 диметиламин триэтиламин

Название соединений, содержащих ион замещенного аммония составляют из наименований радикалов: CH 3 CH 3 │ │ CH 3 ― N+ ― CH 3 OH― CH 3 ― N+ ― CH 3 Cl ― │ │ CH 3 C 2 H 5 гидроксид хлорид тетраметиламмония триметилэтиламмония

Химические свойства Как производные аммиака амины проявляют основные свойства и являются органическими основаниями. Подобно аммиаку амины с водой образуют катионы замещенного аммония и гидроксильные анионы: + CH 3 NH 2 + HOH CH 3 NH 3 + OH ¯ метиламин ион метиламина

Водные растворы аминов можно представить как растворы гидроксидов замещенного аммония; в случае метиламина – гидроксида метиламмония CH 3 NH 3 OH. Они имеют щелочную реакцию и окрашивают лакмус в синий цвет.

Под влиянием простейших алкильных радикалов основные свойства аминогруппы увеличиваются, поэтому амины жирного ряда являются более сильными основаниями, чем аммиак. Особенно сильные основные свойства проявляют четвертичные аммониевые основания.

Увеличение основных свойств аминогруппы в аминах сравнительно с аммиаком объясняется электронодонорными свойствами алкильных радикалов, их способностью отталкивать электроны связей, соединяющих их с другими атомами или группами: ●● CH 3 N H CH 3 N H CH 3 метиламин диметиламин

Алкилы увеличивают общую электронную плотность атома азота, несущего неподеленную электронную пару, и, следовательно, его способность присоединять протон. Как основание аммиак с кислотами дает соли аммония. Аналогично проявляются основные свойства аминов.

CH 3 NH 2 + HCl CH 3 NH 3 Cl метиламин хлорид метиламмония CH 3 NH 2 + H 2 SO 4 CH 3 NH 3 SO 4 2 метиламмония сульфат

Едкие щелочи, как более сильные основания, вытесняют амины из их солей. CH 3―NH 3 Cl + Na. OH → CH 3―NH 2 + H 2 O + Na. Cl метиламин Реакция ускоряется при нагревании.

Реакции аминов с азотистой кислотой При действии азотистой кислоты (HNO 2) на первичные амины выделяются газообразный азот и вода и образуется спирт: R―N H 2 + O = N― OH первичный амин R―OH + N 2 + H 2 O азотистая кислота спирт Например: CH 3― N H 2 + O = N― OH CH 3 OH + N 2 метиламин метанол + H 2 O

Вторичные амины при действии на них азотистой кислоты образуют нитрозамины: R R N H + HO N = О + H 2 O R R вторичный азотистая нитрозамин кислота

Например: CH 3 N H + HO N = О N N = О +H 2 O CH 3 CH 3 диметиламин диметилнитрозамин Третичные амины, в которых при азоте нет водорода, не реагируют с азотистой кислотой.

Аминокислоты – это органические соединения, в состав которых входят две функциональные группы: карбоксильная –COOH и аминогруппа –NH 2. Простейшая аминокислота – это аминоуксусная кислота NH 2 COOH, называемая также глицином.

Если один атом водорода в метильном радикале молекулы уксусной кислоты заменить на группу –NH 2, то получится формула аминоуксусной кислоты: CH 3 COOH - уксусная кислота NH 2 COOH – аминоуксусная кислота NH 2 – функциональная группа, называемая аминогруппой.

Амфотерность аминокислот Одновременное наличие в молекулах аминокислот двух функциональных групп определяет их своеобразные химические свойства. Карбоксильная группа – СООН в аминокислотах определяет их кислотные свойства.

Аминогруппа – NH 2 определяет основные свойства вещества, так как способна присоединять к себе катион водорода за счёт наличия свободной электронной пары у атома азота: - NH 2 + H+ - NH 3+. . Так же ведёт себя аммиак, образуя при этом ион аммония NH 4+ : NH 3 + H+ NH 4+. . Аминокислоты – это органические вещества, которые обладают одновременно кислотными и основными свойствами.

Свойства АК. 1. Образование солей Образование внутренних солей Формула не отражает строения АК. Аминогруппа нейтрализует карбоксильную группу, поэтому АК в твёрдом виде и в растворе при p. H = изоэлектрической точке находятся в виде цвиттерионов:

2. Реакции по аминогруппе Ацилирование Хлористый ацетил (Ацетилхлорид) ацетил N-ацетиламинокислота Лизин N 6 -ацетиллизин N, N-диацетиллизин

Реакции по аминогруппе 2, 4 -динитрофторбензол ДНФ-производное АК N-(2, 4 -динитрофенил)аланин Используется для определения N-концевой аминокислоты по Сэнджеру (Сенгеру)

Реакция поликонденсации Благодаря наличию кислотной и основной групп молекулы аминокислот способны взаимодействовать друг с другом и образовывать полимеры – белки. HNH-CH 2 -COOH + HNH-CH 2 -COOH НNH-CH 2 CO- NH-CH 2 COOH + H 2 O

Реакции получения полимеров, которые сопровождаются образованием низкомолекулярного продукта, например воды, называются реакциями поликонденсации. При соединении молекул аминокислот друг с другом возникает связь, называемая пептидной. Связь между остатком аминогруппы -NH- одной молекулы аминокислоты и остатком карбоксильной группы –СОдругой молекулы аминокислоты называется пептидной связью: -CO-NH-.

Белки – продукты реакции поликонденсации аминокислот. Белки имеют очень сложное строение. Мономерами пептидов и белков являются α-аминокислоты.

В общем виде аминокислоты, участвующие в образовании белков, могут быть представлены формулой: H 2 N–CH(R)–COOH. Группа R, присоединенная к атому углерода, определяет различие между аминокислотами, образующими белки. В организмах живых существ содержится более 100 различных аминокислот, однако, в строительстве белков используются не все, а только 20, так называемых «фундаментальных» .

Содержащие ОН-группу Ceрин a-амино-b-оксипропионовая кислота 2 -амино-3 -гидроксипропановая кислота Ser, Сeр Трeонин a-амино-b-оксимасляная кислота 2 -амино-3 -гидроксибутановая кислота Thr, Трe

Серусодержащие АК Цистeин Цистеин Цистин a-амино-b-тиопропионовая кислота 2 -амино-3 -сульфанилпропановая кислота (2 -амино-3 -тиопропановая кислота, 2 -амино-3 -мeркаптопропановая кислота – устаревш.) Cys, Цис Мeтионин a-амино-g-мeтилтиомасляная кислота 2 -амино-4 -метилсульфанилбутановая кислота (2 -амино-4 -метилтиобутановая кислота – устаревш.) Met, Мет.

Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды Аспарагиновая кислота Аминоянтарная кислота Аминобутандиовая кислота Asp, Аспарагин Амид аспарагиновой кислоты 2, 5 -диамино-5 -оксобутановая кислота Asn, Асн Глутаминовая кислота a-aминоглутаровая кислота 2 -аминопентандиовая кислота Glu, Глутамин Амид глутаминовой кислоты 2, 6 -диамино-6 -оксопентановая кислота Gln, Глн

Содержащие аминогруппу Лизин a, e-диаминокапроновая кислота 2, 6 -диаминогексановая кислота Lys, Лиз Аргинин a-амино-d-гуанидилвалериановая кислота 2 -амино-5 -[амино(имино)метил]аминопентановая к-та Arg, Арг

Ароматические АК Фенилаланин a-амино-b-фенилпропионовая к-та 2 -амино-3 -фенилпропановая к-та Phe, Фен Тирозин a-амино-b-(п-оксифенил)пропионовая к-та 2 -амино-3 -(4 -гидроксифенил)пропановая к-та Tyr, Тир

Гетероциклические АК Триптофан a-амино-b-индолилпропионовая к-та 2 -амино-3 -(1 H-индол-3 -ил)пропановая к-та Trp, Три Гистидин a-амино-b-имидазолилпропионовая к-та 2 -амино-3 -(1 H-имидазол-4 -ил)пропионовая к-та His, Гис Пролин Пирролидин-a-карбоновая к-та 2 -пирролидинкарбоновая к-та Pro, Про Для сравнения- аланин

Аминокислоты участвующие в образовании белков Название Глицин Структура Обозначение Гли Аланин Ала Валин Вал Лейцин Лей Изолейцин Иле

Энантиомерия АК В природных белках присутствуют остатки только L-аминокислот. В пептидах бактериального происхождения есть остатки Dаминокислот. Глицин не имеет энантиомеров, т. к. нет хирального атома углерода.

Уровни структурной организации белка первичная структура – аминокислотная последовательность вторичная структура – локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи (a-спираль, b-структура) третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная нативная структура белка четвертичная структура – агрегат из нескольких молекул белка

первичная структура первичная структура – последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка или пептида. NH 2 -Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH Первичная структура определяет все остальные уровни структурной организации белка

Вторичная структура Вторичная структура- локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи – спирали и складчатые слои.

a-спираль Правые a-спирали полипептидной цепи стабилизируются водородными связями, где С=О группы остова полипептида связаны с лежащими от них в направлении С-конца цепи H-N группами (показано синим).

Структура b-складчатых слоев b-структура образуется из нескольких полиипептидных цепей, связанных водородными связями. Она существует в виде складчатых листов. Так как поверхность b-структуры рифленая, ее еще называют "складчатой b-структурой".

Третичная структура третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная структура белка. Укладка нерегулярных областей и a и b-структур в глобулу определяет третичную структуру белка

Четвертичная структура Четвертичная структура- агрегат нескольких белковых молекул образующих одну структуру Взаимодействия: ионные, водородные, гидрофобные, ковалентные (дисульфидные) Протомер - отдельная полипептидная цепь Субъединица- функциональная единица